Friday, March 23, 2007

Mioglobina

La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de α-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de α-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562, hacen parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03nm fuera del plano del grupo en dirección a la HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de Hierro, ya que el oxigeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hem. Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece a la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.

3 comments:

Roberto said...

porque todos postean y postean puros tratados y nadie hace comentarios?

NanoBlogger said...

Completamente de acuerdo. Al final se convierten en letra muerta si no se leen y comentan.

Jacobo Perez Duque said...

:)

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Optical characteristics of luminescent materials, such as emission profile and lifetime, play an important role in their applications in opt...