La naturaleza de los centros catalíticos de las oxomolibdoenzimas se considera con referencia particular a los resultados de recientes estudios cristalográficos de proteínas. La diferente naturaleza de estos centros, con una o dos moléculas de una piranopterina especial (molibdopterina) ligando el metal a través de un grupo ditioleno, la presencia o ausencia de un nucleótido unido al fosfato de la molibdopterina y la variación en la química de coordinación en el metal representa el término "El cofactor de molibdeno" sin sentido y confuso.
Por el contrario, existe una serie de cofactores de este tipo, relacionados por los denominadores comunes de un solo átomo de molibdeno unido al grupo ditioleno de la molibdopterina y, en alguna etapa del ciclo catalítico, al menos un grupo oxo terminal. Se considera que este resto Mo (O) (molibdopterina) es la unidad funcional centrada en el metal (McFU) de las oxomolibdoenzimas. Las variaciones en la química de coordinación y, por lo tanto, en las propiedades del centro metálico ocurren con la unión de otros ligandos, que pueden incluir: un grupo oxo o sulfido terminal, grupo (s) OH- y / o H2O, un segundo pterin y / o un grupo serina, una cisteína o selenocisteína del esqueleto polipeptídico de la proteína.
El papel de la molibdopterina se considera con referencia particular a su participación potencial en los diversos procesos redox necesarios para la operación de los ciclos catalíticos de estas enzimas; se presta especial atención a la posible cooperación entre los procesos redox basados en metal y basados en proteínas.
Bibligrafia
H. Enemark, J. (1997). The coordination chemistry and function of the molybdenum centres of the oxomolybdoenzymes. JBIC, volumen 2, pp 817-822.
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